Proteine können im zellulären System durch viele Methoden nachgewiesen und auf ihren Transportwegen verfolgt werden. Dazu zählen zum Beispiel Fluoreszenzmarkierung, Nachweis durch Antikörper oder Isolation durch Tags. Diese Methoden haben jedoch den Nachteil, dass die Proteine modifizierten werden müssen und sich dadurch in ihrer Größe oder anderen Eigenschaften verändern. Das radioaktive Labeling hingegen funktioniert durch den Austausch einzelner Elemente mit ihren radioaktiven Isotopen, zum Beispiel das Schwefel der Aminosäure Methionin durch das Isotop Schwefel-35. Das markierte Protein verhält sich damit analog zum unmodifizierten Protein und kann außerdem in sehr geringen Mengen nachgewiesen werden.

Die gleichzeitige Nutzung eines zellfreien in-vitro-Systems ermöglicht die Analyse zellulärer Prozesse, unter anderem Translation und Transport in das ER in sehr kleinem Maßstab (~10µl). Außerdem können verschiedene post-translationale Proteinmodifikationen nachgewiesen werden. Es besteht im Anschluss die Möglichkeit durch radioaktives Crosslinking Proteininteraktionen zu analysieren. In Zusammenarbeit mit dem Institut für Biologie werden derzeit verschiedene Aspekte des ER-Importes von Proteinen in Säugermembranen erforscht.